PATIL, Navinkumar J; VINUEZA NARANJO, Paola Gabriela    ZAPPONE, Bruno. Propiedades Adhesivas Húmedas de la Proteína del Pie de Mejillones Verdes Asiático (Perna viridis) Pvfp-5: Una Base Adhesiva Subacuática. []. , 1, 2, pp.90-99.   01--2021. ISSN 2631-2654.  https://doi.org/10.37135/unach.ns.001.02.10.

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Los mejillones verdes asiáticos (Perna viridis) son bivalvos que se adhieren firmemente a las rocas en las costas intermareales golpeadas por las olas a través de una secreción proteica. Los mejillones de P. viridis siguen una secreción de proteínas adhesivas regulada en el tiempo, donde la proteína del pie-5 de P. viridis (Pvfp-5) fue identificada como la primera proteína que se secreta durante la formación de la placa adhesiva. El alto contenido de aminoácido catecólico 3,4-dihidroxi-L-fenilalanina (DOPA) ((11% en moles) y cisteína (Cys) ((15% en moles) en Pvfp-5 y su localización cerca de la interfaz placa-sustrato tienen provocó la especulación de que la proteína de vanguardia Pvfp-5 desempeña un papel clave como imprimación adhesiva en la adhesión bajo el agua de los mejillones de P. viridis. El aparato de fuerza de superficie (SFA) se usó para probar las propiedades adhesivas de Pvfp-5 a escala nanométrica, donde se investigó la adhesión húmeda dependiente del pH y la actividad antioxidante de Pvfp-5 purificado y extraído con el pie. El estudio reveló que Pvfp-5 con su alto contenido de DOPA y CYS mantiene la adhesión incluso a un pH más alto al superar la oxidación espontánea de DOPA a quinona. Los resultados de SFA son consistentes con la función aparente de que Pvfp-5 actúa como imprimación adhesiva, superando las fuerzas de hidratación repulsivas al desplazar el agua unida a la superficie y generando una adhesión superficial fuerte y duradera. Nuestros hallazgos revelan conocimientos a escala molecular que deberían ser relevantes e impactar en las ciencias de los materiales para ayudar al desarrollo de la nueva generación de adhesivos, recubrimientos y pegamentos resistentes a la humedad para aplicaciones biomédicas, terapéuticas y antiincrustantes.

Asian green mussels (Perna viridis) are bivalves that attach firmly to rocks in wave-battered intertidal seashores via a proteinaceous secretion. P. viridis mussels follow a precisely time-regulated secretion of adhesive proteins where P. viridis foot protein-5 (Pvfp-5) was identified as the first protein to be secreted during the formation of adhesive plaque. The high content of catecholic amino acid 3,4-dihydroxy-L-phenylalanine (DOPA) ((11 mol%) and cysteine (Cys) ((15 mol%) in Pvfp-5 and its localization near the plaque-substrate interface have prompted speculation that the vanguard protein Pvfp-5 plays a key role as an adhesive primer in underwater adhesion of P. viridis mussels. Surface Force Apparatus (SFA) was used to probe the adhesive properties of Pvfp-5 at the nano-scale where pH dependent wet adhesion and antioxidant activity of foot-extracted and purified Pvfp-5 were investigated. The study revealed that Pvfp-5 with its high DOPA and CYS-content maintains adhesion even at higher pH by overcoming the spontaneous oxidation of DOPA to quinone. SFA results are consistent with the apparent function of Pvfp-5 acting as an adhesive primer, overcoming repulsive hydration forces by displacing surface-bound water and generating strong and durable surface adhesion. Our findings reveal molecular-scale insights that should prove relevant and impact material sciences to help the development of new generation of wet-resistant adhesives, coatings and glues for biomedical, therapeutic and antifouling applications.

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